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Dieta degli enzimi: per dimagrire 4 chili, a cosa servono gli enzimi?

Gli enzimi sono dei catalizzatori biologici, accelerano le reazioni che avvengono negli esseri viventi rendendoli compatibili con la vita. Ma quanto è importante il ruolo degli enzimi? Ecco cosa accadrebbe se essi non esistessero: molti di noi sanno, magari per esperienza diretta che l’assenza di enzimi che intervengono nella digestione o semplicemente una loro produzione inferiore alla norma causerebbe gravi problemi e molti alimenti sarebbero dannosi per la nostra salute.

L’informazione attiva gli enzimi digestivi

Gli enzimi si attivano grazie ad un segnale specifico, se non c’è informazione, la reazione di catalizzazione non ha inizio.

La conferma di ciò è nel filmato del Prof Luc Montagnier  “La memoria dell’acqua”       e in altre circostanze descritte di seguito

L’esperimento, effettuato dal Premio Nobel, vuole dimostrare come l’acqua ha una sua memoria, ma è anche la conferma di come fisica e chimica s’integrino per completare la reazione di base, la ricostruzione del DNA.

Lo studio consiste nel prendere una provetta dove viene immerso un DNA in acqua distillata, ad alte diluizioni ed estrarre da questa onde elettromagnetiche che si trasformano in frequenze mp3.
L’esperimento prosegue prendendo un’altra provetta d’acqua distillata alla quale si fa“ascoltare la musica” prelevata in precedenza dal campione che conteneva il DNA.

All’acqua distillata, così informata, vengono aggiunti i nucleotidi di base ed una polimerasi

L’enzima, nell’acqua informata,inizia la reazione di catalizzazione e dopo poche ore si riproduce un DNA identico a quello del campione iniziale.

L’evento fisico, in questo caso la frequenza in mp3, memorizzato nell’acqua, fa si che la reazione chimica possa iniziare e far rinascere un DNA identico.

Questo esperimento, molto discusso dalla comunità scientifica, oltre a voler dimostrare la “memoria dell’acqua” mette in evidenza altre informazioni e possibili applicazioni a questa tecnica d’informazione.

L’esperimento è anche l’ennesima riprova che l’evento fisico, precede sempre l’evento chimico e che l’enzima ha bisogno di una informazione, una vibrazione, un energia, per dare inizio alla reazione.

Senza enzimi avremmo una vita con reazioni lentissime e se l’acqua del nostro corpo manda informazioni errate, gli enzimi non si attivano,

Gli enzimi sono essenziali ed indispensabili, sia per le reazioni digestivi che  per tutte le reazioni della natura vivente.

Le reazioni di catalizzazione, per iniziare, hanno sempre bisogno di una informazione, un energia, una frequenza.

La fotosintesi clorofilliana delle piante è attivata dalla luce, la fermentazione dal calore e dal trattamento meccanico, un cambio della frequenza cardiaca attiva e disattiva enzimi, l’ossidazione enzimatica che causa l’imbrunimento di ortaggi e frutta si verifica soprattutto dopo il taglio o per una caduta o un altro trattamento meccanico, del prodotto.

L’evento fisico, che attiva l’enzima, può, a sua volta, disattivarlo quindi gli enzimi si denaturano per cottura, UHT, microonde, l’irraggiamento, onde elettromagnetiche, l’inquinamento e cambiamento del pH dell’acqua.

Il raffreddamento o congelamento non disattivano gli enzimi, questi riprenderanno la loro attività quando saranno riportati a temperatura ambiente.

L’inattivazione degli enzimi  nell’alimentazione causa le intolleranze alimentari e la mal digestione.

il Dr. Edward Howell pioniere nello studio degli enzimi, ha formulato

Enzyme Nutrition Axiom:

“La lunghezza della vita è inversamente proporzionale alla velocità di esaurimento del potenziale di enzimi di un organismo”,

quindi più enzimi noi abbiamo ed assumiamo, più la nostra vita si allunga.

Il Dr. Hiromi Shinya nel suo libro “Il Fattore Enzima” scrive:

“Nel corpo umano c’è un enzima sorgente, quando questo enzima muore,

muore anche l’individuo”.

Personalmente penso che ambedue abbiano ragione, senza enzimi non si possono avere forme di vita, penso però che la causa della morte non sia dovuta però alla mancanza di attività dell’enzima, ma, come abbiamo visto, sia dovuta alla mancanza della“informazione o energia o vibrazione” che attiva l’enzima.

Il concetto di dieta enzimatica

La dieta enzimatica è sempre stata formulata come una normale dieta a cui si associano gli integratori enzimatici naturali o di sintesi, questa però non è la dieta enzimatica è una dieta che usa supplementi alimentari,

“La Dieta Enzimatica Informazionale” non usa supplementi. sfrutta gli enzimi e le informazioni.

La Dieta Enzimatica Informazionale

La Dieta Enzimatica  è così concepita per stimolare, con l’informazione nutrizionale, gli enzimi digestivi endogeni che non funzionano correttamente a causa delle errate abitudini e combinazioni alimentari.

Questa alimentazione non può però stimolare gli enzimi contenuti negli alimenti se hanno subito una manipolazione.

Questa alimentazione è indicata per le persone che soffrono d’intolleranze alimentari, acidità di stomaco, reflusso gastro esofageo, mal di testa, sovrappeso, gonfiori addominali o prive d’energia, patologie dove gli enzimi svolgono un ruolo fondamentale.

“La Dieta Enzimatica Informazionale ” ha delle regole ben precise, la principale è quella di non usare sale ed esaltatori di sapidità che possono inibire l’attività delle vitamine e dei minerali presenti negli enzimi quali magnesio, potassio, rame, ferro o zinco.

I menù vengono concepiti sulle esigenze della singola persona, usando gli alimenti come un “farmaci”, sfruttando gli enzimi o le informazioni che sono contenuti naturalmente negli alimenti.

In un prossimo post, vedremo le regole base, come vengono elaborati i menù e qualialimenti sono maggiormente consigliati.

Questa dieta ha lo scopo di stimolare tutti gli enzimi, quindi usa tutti gli alimenti carne, pesce, uova, latte e derivati del latte, cereali, legumi, frutta, verdura, vino e birra.

I vegetariani e i vegani possono tranquillamente seguire questo tipo d’alimentazione tenendo presente però che, gli enzimi, se non vengono usati, entrano in quiescenza e se in futuro dovessero assumere alimenti, che non hanno più mangiato da molto tempo, potrebbero avere problemi digestivi, quindi dovranno iniziare un nuovo percorso nutritivo.

Definizione e caratteristiche degli Enzimi

Gli enzimi rappresentano la classe di proteine più numerosa; il loro numero, infatti, è assai elevato, stimabile tra 10 000 e 20 000 e sembra destinato ad aumentare. Queste macromolecole possiedono la specifica funzione di rendere più veloci le innumerevoli reazioni chimiche che si sviluppano all’interno o all’esterno delle cellule dell’organismo, senza consumarsi o alterarsi in modo irreversibile nel corso delle stesse; vengono infatti definiti catalizzatori biologici. Essi sono costituiti da proteine globulari idrosolubili, con peso molecolare variabile da circa 10 000 a oltre 1 000 000 di Dalton e, in quanto tali, possono essere purificati e caratterizzati (figura 1.1). Possono essere costituiti da una sola catena polipeptidica o da più catene unite fra loro da legami generalmente deboli. Alcuni enzimi sono proteine semplici, altri invece sono proteine coniugate (lipoproteine, glicoproteine, metalloproteine ecc.). Gli enzimi sono localizzati in aree precise all’interno delle cellule a seconda della loro funzione: alcuni sono liberi nel citoplasma, altri sono situati nei mitocondri o costituiscono parte integrante delle membrane cellulari. Negli organismi pluricellulari può avvenire che certi enzimi vengano sintetizzati in tessuti diversi da quelli sui quali poi opereranno: ne sono un esempio gli enzimi digestivi prodotti come proenzimi nel pancreas e utilizzati successivamente a livello intestinale. Alcuni enzimi, poi, hanno un’importante funzione strutturale, come nel caso della ATPasi miosinica, presente nelle miofibrille del tessuto muscolare, un importante enzima che consente la contrazione muscolare in presenza di ATP. Riassumiamo brevemente le principali caratteristiche degli enzimi: ● devono essere presenti ed efficaci anche se in piccole quantità; ● alla fine della reazione non devono risultare modificati e, quindi, devono essere pronti per essere riutilizzati; ● non devono influenzare l’equilibrio di una reazione chimica reversibile. La loro funzione infatti è solo quella di rendere più veloce (talora fino a 1016 volte) il processo in entrambe le direzioni, modificando il tempo necessario per il raggiungimento dell’equilibrio chimico. Tale equilibrio, infatti, può essere raggiunto in presenza o in assenza di catalizzatori, siano essi sostanze organiche o inorganiche; ● devono mostrare un certo grado dispecificità, a volte assoluta, altre volte relativa, a seconda che si leghino con un solo tipo di molecola oppure con un numero di composti limitato, ma non unico.

Prima di approfondire la trattazione di questi concetti, forniamo di seguito alcune indispensabili definizioni. 1. Le molecole che si legano all’enzima, delle quali l’enzima catalizza la trasformazione, sono generalmente di natura organica e vengono dette substrati, prima della reazione, e prodotti, dopo la trasformazione. 2. Il sito attivo è l’area sulla superficie dell’enzima dove si lega il substrato per effettuare la catalisi a prodotto. Questa zona, spesso paragonata a una tasca, è in genere di dimensioni assai limitate. 3. Nel caso in cui gli enzimi siano proteine coniugate, la parte proteica del complesso viene detta apoenzima, mentre quella non proteica (molecole, ioni organici o inorganici ecc.) si dice cofattore. L’insieme dell’apoenzima e del cofattore viene detto oloenzima. Il cofattore, indispensabile affinché l’enzima possa svolgere la sua funzione catalitica, può cambiare il nome in coenzima, quando è una molecola organica particolarmente complessa, oppure viene detto gruppo prostetico quando risulta legato all’apoenzima in modo assai stabile, in genere con legami covalenti. 4. Vengono detti zimogeni o proenzimi alcuni enzimi sintetizzati dalla cellula in forma inattiva e successivamente trasportati nei distretti dove devono agire. Qui vengono modificati chimicamente e trasformati nelle forme attive. È questo il caso di numerosi enzimi digestivi 5. Una Unità Internazionale (UI) di enzima è definita come la quantità di enzima che catalizza la conversione di 1 µmole (10–6 moli) di substrato a prodotto in un minuto, a 25 °C e a pH ottimale per quell’enzima. 6. Si definisce attività specifica di un enzima il numero di UI di enzima per milligrammo di proteina (UI/mg), esprime cioè la concentrazione (purezza) di un enzima in un campione. 7. La velocità della reazione catalizzata dall’enzima corrisponde al numero di moli di prodotto che si formano nell’unità di tempo, cioè in un secondo. 8. L’efficienza catalitica di un enzima è misurata dal suo numero di turnover o attività molecolare che esprime il numero di molecole di substrato di cui una molecola di enzima catalizza la trasformazione nei prodotti nell’unità di tempo e in condizioni di reazioni ottimali.

La scoperta degli enzimi S in dall’antichità gli uomini erano in grado di sfruttare l’attività degli enzimi, per esempio producendo il formaggio dal latte grazie al caglio, l’enzima rennina presente nello stomaco dei ruminanti. Per intuire e identificare la presenza di queste molecole nei processi di trasformazione come la caseificazione, la fermentazione o la digestione, sono stati tuttavia necessari gli interventi di molti studiosi che hanno permesso di comprendere la vera identità di queste sostanze. Già nel XIX secolo Louis Pasteur (1822-1895) in figura A, celebre chimico e biologo francese considerato il padre della microbiologia, ipotizzò che nelle cellule di lievito fossero presenti quelli che lui chiamò «fermenti», responsabili delle capacità fermentative dei lieviti. Questa intuizione lo portò ad affermare che «la fermentazione alcolica è un processo correlato con la vita e l’organizzazione delle cellule di lievito e non con la morte e la putrefazione delle cellule stesse». Di lì a poco, nel 1878, supponendo che tali sostanze fossero in effetti contenute solo in questi organismi, il fisiologo tedesco Wilhelm Kühne (1837-1900) coniò per esse il termine «enzima» (dal greco en zým¯o, nel lievito). Nel 1897 il chimico tedesco Eduard Buchner (1860-1917) studiò le zimasi, enzimi di lievito in grado di condurre fermentazione al di fuori delle cellule che le avevano prodotte; grazie a questa scoperta, ottenne dieci anni dopo il Premio Nobel per la Chimica. Nel 1946 il Premio Nobel fu conferito invece ai tre americani James Sumner (1887-1955), chimico, John Howard Northrop (1891- 1987), biochimico, e Wendell Meredith Stanley (1904-1971), biochimico e virologo, per aver cristallizzato diversi enzimi (ureasi, catalasi, pepsina, tripsina e chimotripsina), dimostrandone la natura proteica. Nel 1965, infine, il biofisico inglese David Chilton Phillips (1924-1999) e il suo gruppo portarono a termine la cristallizzazione del lisozima tramite cristallografia a raggi X. Il loro lavoro fece da innesco per la biologia strutturale, branca della biologia molecolare che studia l’architettura e la morfologia di macromolecole biologiche come proteine e acidi nucleici.

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